구조와 기능
헤모글로빈은 적혈구에 함유되어있는 금속 단백질로 혈류에서 산소를 운반합니다. 사실, 산소는 물에만 적당히 용해됩니다. 따라서 혈액에 용해 된 양 (전체의 2 % 미만)은 조직의 대사 요구를 충족시키기에 충분하지 않습니다. 따라서 특정 운송 업체의 필요성이 분명합니다.
순환 흐름에서 산소는 구리 및 철과 같은 금속의 경우와 같이 단백질에 직접적으로 가역적으로 결합 할 수 없습니다. 당연히, 단백질 껍질에 싸인 헤모글로빈의 각 단백질 서브 유닛의 중앙에, 산화 상태 인 Fe2 + (환원 된 상태)의 철 원자로 표시되는 금속성 심장이있는, 소위 인공 조직 EME가 있습니다. 산소 가역적.
혈액 분석
- 혈중 정상 헤모글로빈 수치 : 13-17 g / 100 ml
여성의 경우 평균보다 5 ~ 10 %가 남성보다 낮습니다.
고 헤모글로빈의 가능한 원인
- 적혈구 증가증
- 장기 체류
- 만성 폐 질환
- 심장병
- 혈액 도핑 (erythropoietin과 유도체 또는 그 작용을 모방 한 물질의 사용)
저 헤모글로빈의 원인
- 빈혈증
- 철분 결핍 (sideropenia)
- 커다란 출혈
- 암
- 임신
- 지중해 빈혈
- 번스
그러므로 혈액 내의 산소 함량은 혈장에 용해 된 소량과 헤모글로빈 성 철에 결합 된 분량의 합으로 주어진다.
혈액에 존재하는 산소의 98 % 이상이 헤모글로빈과 연결되어 있으며, 헤모글로빈은 차례로 적혈구 내에 할당 된 혈류에서 순환합니다. 따라서 헤모글로빈이 없으면 적혈구는 혈액에서 산소를 운반하는 기능을 수행하지 못합니다.
이 금속의 중심적인 역할을 고려할 때, 헤모글로빈의 합성에는식이 요법과 함께 충분한 철분 섭취가 필요합니다. 인체의 철분의 약 70 %는 실제로 헤모글로빈의 EME 그룹에 포함되어 있습니다.
헤모글로빈은 구조적으로 myoglobin *과 매우 유사한 4 개의 서브 유닛으로 구성됩니다.
헤모글로빈은 크고 복잡한 금속 단백질로 Fe2 +를 함유 한 EME 그룹 주위에 둘러싸인 4 개의 구상 단백질 쇄를 특징으로합니다.
따라서 각 헤모글로빈 분자에 대해 상대적인 구형 단백질 사슬로 싸인 4 개의 EME 그룹을 찾습니다. 각 헤모글로빈 분자에는 4 개의 철 원자가 있기 때문에 가역 반응에 따라 각 헤모글로빈 분자는 4 개의 산소 원자에 결합 할 수 있습니다.
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
대부분의 사람들에게 알려진 바와 같이, 헤모글로빈의 과제는 폐에서 산소를 빼내어 필요한 세포로 방출하고, 이산화탄소를 받아 폐가 다시 시작되는 곳으로 폐로 방출하는 것입니다.
폐포 폐포의 모세 혈관 내에서 혈액이 통과하는 동안, 헤모글로빈은 산소를 그 자체에 결합시키고, 이어서 말초 혈액 순환 조직에서 생성된다. 이 교환은 EME 그룹 철분과 산소의 결합이 불안정하고 많은 요소에 민감하기 때문에 발생합니다. 가장 중요한 요소는 산소의 장력 또는 부분압입니다.
헤모글로빈에 산소 결합 및 보아 효과
폐에서는 폐포에서 혈액으로의 가스 확산으로 인해 혈장 산소 장력이 증가합니다 (↑ PO2). 이 증가로 인해 헤모글로빈은 열심히 산소에 결합한다. 혈액 내 용존 산소 농도가 감소하고 (이산화황), 이산화탄소의 분압이 증가하는 말초 조직에서 반대가 발생한다 (↑ CO2). 이로 인해 헤모글로빈 자체가 CO2로 충전되어 산소가 방출됩니다. 개념을 최대로 단순화함으로써 , 혈액 내에 더 많은 이산화탄소가 존재하고 헤모글로빈에 묶여있는 산소가 줄어든다 .
혈액에 물리적으로 용해 된 산소의 양은 매우 적지 만 근본적인 역할을합니다. 사실, 이 양은 산소와 헤모글로빈 간의 결합 강도에 크게 영향을 미친다 (폐 환기 조절에 중요한 참고 값을 나타낼뿐만 아니라).
그래프로 전체를 요약하면 헤모글로빈에 연결된 산소의 양은 시그 모이 드 곡선을 따르는 pO2와 관련하여 증가합니다.
plateu 영역이 너무 크다는 사실은 폐를 통과하는 동안 헤모글로빈의 최대 포화 상태에서 중요한 안전 마진을줍니다. 폐포 수준에서의 pO2는 일반적으로 100mmHg와 같지만 사실상 70mmHg와 같은 산소 분압 (고지대에서 전형적인 질병이나 내구성이 발생 함)과 같은 포화 헤모글로빈의 백분율 100 %에 가깝게 유지하십시오.
최대 기울기의 영역에서 산소의 부분 장력이 40 mmHg 아래로 떨어지면 산소에 결합하는 헤모글로빈의 능력이 갑자기 떨어집니다.
휴식 상태에서 세포 내 체액의 PO2는 약 40 mmHg입니다. 이러한 맥락에서, 가스 법칙으로 인해, 혈장에 용해 된 산소는 모세 혈막을 횡단하여 O2보다 가난한 조직쪽으로 확산한다. 결과적으로, O2의 혈장 장력은 더 떨어지고 이것은 헤모글로빈으로부터 산소의 방출을 선호한다. 강렬한 육체적 인 노력을하는 동안 조직의 산소 장력은 15mmHg 이하로 떨어 지므로 혈액은 산소가 많이 소모됩니다.
무엇이 말하자면, 휴식 상태에서 중요한 양의 산화 된 헤모글로빈이 조직을 떠난다. 필요하다면 (예를 들어 일부 세포에서 신진 대사가 갑자기 증가하는 것과 같이) 필요하다면 사용할 수있다.
위 이미지에서 보여지는 연속 선은 헤모글로빈 해리 곡선이라고 부릅니다. 이는 전형적으로 pH 7.4 및 37 ℃의 온도에서 시험 관내에서 결정된다.
Bohr 효과는 폐 수준에서 O2를 섭취하고 조직 수준에서 산소를 방출 할 때 모두 영향을 미칩니다.
중탄산염 형태로 이산화탄소가 더 많이 존재하는 경우, 헤모글로빈은 산소를보다 쉽게 방출하고 이산화탄소 (중탄산염의 형태)로 충전됩니다.
동일한 효과는 혈액을 산성화함으로써 얻어진다 : 혈액 pH가 더 낮아지고 산소가 적을수록 헤모글로빈에 묶여있다. 우연히는 아니지만, 혈액에서 이산화탄소는 주로 해산 된 탄산의 형태로 용해 된 것으로 밝혀졌습니다.
발견자를 기리고, 산소 해리에 대한 pH 또는 이산화탄소의 영향은 보어 효과로 알려져 있습니다.
예상대로, 산성 환경에서 헤모글로빈은 산소를보다 쉽게 방출하는 반면, 기본 환경에서는 산소와의 결합이 강하다.
산소에 대한 헤모글로빈의 친 화성을 변형시킬 수있는 다른 요소들 중에서 우리는 온도를 회상한다. 특히, 산소에 대한 헤모글로빈 친 화성은 체온이 증가함에 따라 감소한다. 이것은 (외부 환경의 공기와 접촉하는) 폐혈의 온도가 산소 방출이 촉진되는 조직 수준에서 도달되는 온도보다 낮기 때문에 특히 겨울과 봄철에 유리합니다 .
2, 3 diphosphoglycerate는 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력에 영향을 미치는 분해 작용의 중간체이다. 적혈구 내의 농도가 증가하면 산소에 대한 헤모글로빈 친 화성이 감소하여 조직에 산소가 쉽게 방출됩니다. 우연히는 아니지만 2, 3 디 포스 포 글리세 레이트의 적혈구 농도는 예를 들어 빈혈, 심장 폐 기능 부전 및 고지대 체류에서 증가합니다.
일반적으로 2, 3 bisphosphoglycerate의 효과는 상대적으로 느리다. 특히 이산화탄소의 pH, 온도 및 분압의 변화에 대한 신속한 반응과 비교할 때.
보어 효과는 강렬한 근육 작업 중에 매우 중요합니다. 유사한 조건에서, 실제로 스트레스에 가장 많이 노출 된 조직에는 이산화탄소의 온도와 압력, 그리고 혈액 산도의 국소적인 증가가 있습니다. 위에서 설명한 바와 같이, 이 모든 것은 조직으로의 산소 이동을 선호하여 헤모글로빈 해리 곡선을 오른쪽으로 이동시킵니다.
