화학보기
단백질은 "생물학적 세계"의 첫 번째 위치에 놓일 수 있습니다. 왜냐하면 많은 기능이 주어지기 때문에 단백질이 없으면 생명이 없을 것이기 때문입니다.
단백질의 원소 분석 결과는 탄소 55 %, 수소 7 %, 질소 16 %이며, 단백질은 서로 다르지만 그 평균 원소 조성은 위에서 지적한 값에서 거의 벗어난다.
헌법 적으로, 단백질은 천연 α- 아미노산으로 형성된 거대 분자입니다. 아미노산은 α- 아미노산의 아미노기와 다른 α- 아미노산의 카르복시기 사이의 반응에 의해 확립되는 아미드 결합을 통해 결합한다. 이 결합 (-CO-NH-)은 펩티드와 결합하기 때문에 펩타이드 결합이라고도 부릅니다.
얻어진 아미노산은 2 개의 아미노산으로 형성되기 때문에 디 펩티드이다. 디 펩티드는 한쪽 말단에 자유 아미노기 (NH2)와 다른 쪽 말단에 카르복실기 (COOH)를 가지고 있기 때문에 하나 이상의 아미노산과 반응 할 수 있고 위에서 볼 수있는 것과 동일한 반응을 통해 사슬을 오른쪽에서 왼쪽으로 늘릴 수 있습니다.
반응 순서 (어떤 경우 든 그렇게 간단하지는 않음)는 폴리 펩타이드 또는 단백질 이라고하는 폴리머가있을 때까지 무기한 계속 될 수 있습니다. 펩타이드와 단백질의 구분은 분자량과 관련이 있습니다. 일반적으로 10, 000보다 큰 분자량의 경우 단백질이라고합니다.
작은 단백질을 얻기 위해 아미노산을 결합하는 것은 어려운 작업이지만, 최근 아미노산으로부터 단백질을 생산하는 자동 방법이 개발되어 탁월한 결과를 얻었습니다.
따라서 가장 간단한 단백질은 2 개의 아미노산으로 구성됩니다. 국제 협약에 따라 단백질 구조에서 아미노산의 정렬 된 번호 매김은 유리 α- 아미노기를 가진 아미노산에서 시작됩니다.
단백질 구조
단백질 분자는 최대 네 개의 다른 조직을 볼 수 있도록 형상화되어 있습니다. 일반적으로 구별되는 구조는 1 차 구조, 2 차 구조, 3 차 구조 및 4 차 구조입니다.
1 차 및 2 차 구조는 단백질에 필수적이며, 3 차 및 4 차 구조는 "액세서리"입니다 (모든 단백질이 이들을 갖출 수는 없다는 의미에서).
1 차 구조는 단백질 사슬의 아미노산 수, 유형 및 순서에 의해 결정됩니다. 그러므로 무시할 수없는 화학적 어려움을 겪는 단백질을 구성하는 아미노산의 순서를 결정할 필요가있다. (이 단백질을 암호화하는 DNA 염기의 정확한 서열을 아는 것을 의미한다.)
에드만 분해 (Edman degradation)를 통해 아미노산의 순서를 결정할 수 있었다 : 단백질을 페닐 이소 티오 시아 네이트 (FITC)와 반응시켰다. 초기에 α- 아미노 질소의 이중선은 티오 카르 바밀 유도체를 형성하는 페닐 이소 티오 시아 네이트를 공격하고; 이어서, 수득 된 생성물을 환형시켜 형광 인 페닐 티오 단토 인 유도체를 수득한다.
Edman은 분해를위한 매개 변수 (시간, 시약, pH 등)를 자동으로 조정하고 단백질의 기본 구조를 제공하는 시퀀서라는 기계를 고안했습니다 (이를 위해 그는 노벨상을 수상했습니다).
1 차 구조는 단백질 분자의 성질을 완전히 해석하기에 충분하지 않다. 이러한 특성들은 필수적으로 단백질의 분자가 가정하는 경향이있는 공간적 구성에 의존한다고 믿어진다. 다양한 형태로 구부러져있다. 즉, 단백질의 2 차 구조로 정의 된 것을 가정한다. 단백질의 2 차 구조 는 떨림, 즉 가열로 인해 버리는 경향이있다. 단백질은 변성되어 많은 특성을 잃어버린다. 70 ° C 이상의 가열 이외에도 변성은 조사 또는 시약 (예 : 강산)의 작용으로 인해 발생할 수 있습니다.
열 효과에 의한 단백질의 변성은 예를 들어 달걀 흰자위를 가열하여 관찰됩니다. 젤라틴 외관을 잃어 버리고 불용성 흰색 물질로 변하는 것을 볼 수 있습니다. 그러나 단백질의 변성은 이차 구조의 파괴로 이어지지 만 주요 구조 (다양한 아미노산의 연결)는 변함이 없습니다.
단백질은 이차 구조의 접힘에도 불구하고 여전히 유연하면서 체인이 단단한 몸체 형태의 꼬인 삼차원 배열을 만들기 위해 접힐 때 3 차 구조를 취합니다. 분자를 따라 흩어져있는 시스테인 -SH 사이에 확립 될 수있는 디설파이드 결합은 주로 3 차 구조의 원인이된다.
한편, 4 차 구조는 2 개 이상의 서브 유닛에 의해 형성된 단백질에 대해서만 경쟁한다. 예를 들어 헤모글로빈은 정사각형의 꼭지점에 위치한 두 쌍의 단백질 (즉, 네 개의 단백질 사슬 모두에서)로 구형 모양의 구조를 발생시키는 방식으로 구성됩니다. 네 개의 단백질 사슬은 공유 결합에 의해서가 아니라 이온력에 의해 결합되어있다.
4 차 구조의 또 다른 예는 두 개의 아연 원자가 중심에있는 삼각형의 정점에 쌍으로 배열 된 6 개의 단백질 서브 유닛으로 구성되는 것으로 보이는 인슐린의 예입니다.
단백질 섬유 (Proteins Fibroos) : 그들은 일정한 강성을 지니고 다른 것보다 훨씬 긴 축을 가진 단백질입니다. 자연적으로 가장 풍부한 섬유질 단백질은 콜라겐 (또는 콜라겐)입니다.
섬유 단백질은 몇 가지 2 차 구조를 취할 수 있습니다 : α- 나선, β- 전단지, 콜라겐의 경우 3 중 나선; α-helix는 가장 안정한 구조이며 β-leaflet이 뒤 따르고 3 개 중 가장 안정적이지 않은 것이 3 중 나선입니다.
α 나선
프로펠러는 주 골격 (아래쪽에서 위쪽으로 향함)을 따라 오른 손잡이 나사를 조이는 것과 유사한 동작이 수행되면 오른손잡이라고합니다. 반면에 프로펠러는 왼손잡이의 나사 조임과 유사하다. 오른쪽 α 헬릭스에서 아미노산의 -R 치환체는 단백질의 주축에 수직이고 바깥 쪽을 향하고 반면 왼편에서는 치환체 -R 이 안쪽을 향한다. 오른쪽 a- 나선은 vats-R 사이에 상호 작용이 적고 입체 장애가 적기 때문에 왼손보다 더 안정적입니다. 단백질에서 발견 된 모든 알파 - 나선은 덱스 트로 진 (dextroginous)이다.
α- 나선 구조는 각 아미노산의 카르복실기 (-C = O)와 아미노산 (-NH) 사이에 형성되는 수소 결합 (수소 결합)에 의해 안정화된다. 선형 시퀀스.
α- 나선 구조를 갖는 단백질의 예로는 모발 각질이있다.
β 시트
베타 - 리프 렛 구조에서 수소 결합은 서로 다르지만 평행 한 폴리 펩타이드 사슬에 속한 아미노산 또는 동일한 단백질의 아미노산간에 수적으로는 멀지 만 반 평행 방향으로 흘러도 형성 될 수 있습니다. 그러나, 수소 결합은 α- 나선형을 안정화시키는 것보다 약하다.
베타 - 전단지 구조의 예로 실크 피브린 (cobwebs)이 있습니다.
α- 나선 구조를 확장시킴으로써 α-helix에서 β-leaflet으로의 전이가 수행된다. 또한 열 또는 기계적 응력이 α 나선 구조에서 β 시트 구조로 통과 할 수 있습니다.
일반적으로 단백질에서는 베타 - 전단 구조가 서로 가깝기 때문에 단백질 부분 사이의 수소 결합이 형성 될 수 있습니다.
섬유 단백질에서 대부분의 단백질 구조는 α- 나선 또는 β- 전단지로 구성됩니다.
원심성 단백질 (GLOBULAR PROTEINS) : 그들은 (폴리펩티드 사슬의 방향의 수많은 변화 때문에) 거의 구형의 공간 구조를 가지고 있습니다. 존재의 일부분은 α- 나선 또는 β- 전단 구조로 거슬러 올라갈 수 있고, 다른 부분은 대신 이러한 형태에 기인하지 않는다. 배열은 무작위가 아니라 조직적이고 반복적이다.
지금까지 언급 된 단백질은 완전히 균질 한 구성의 물질, 즉 결합 된 아미노산의 순수한 서열; 이 단백질은 간단하다 ; 공역 단백질이라고 불리는 단백질 부분과 비 단백질 부분 (전립선 그룹)으로 구성된 단백질이 있습니다.
콜라겐
그것은 본질적으로 가장 풍부한 단백질입니다 : 그것은 뼈, 손톱, 각막과 눈의 렌즈, 일부 장기 (간 등)의 틈새 사이에 존재합니다.
그 구조는 특별한 기계적 기능을 제공합니다. 수행해야하는 기능에 따라 고탄력 (예 : 힘줄) 또는 높은 강성 (예 : 뼈)과 관련된 기계적 저항이 크다.
콜라겐의 가장 흥미로운 특성 중 하나는 구성 적 단순성입니다. 프롤린에 의해 약 30 %, 글리신에 의해 약 30 % 형성됩니다. 다른 18 개의 아미노산은 단백질 구조의 나머지 40 % 만 나누어 져야합니다. 콜라겐의 아미노산 서열은 현저하게 규칙적입니다 : 매 3 번째 잔기마다, 3 번째 잔기는 글리신입니다.
프롤린은 R 그룹이 α- 아미노 질소에 결합하는 고리 형 아미노산이며 이로 인해 일정한 강성이 부여됩니다.
최종 구조는 나선형 모양을 가진 반복적 인 사슬이다. 콜라겐 쇄 내에서는 수소 결합이 없다. 콜라겐은 α 나선보다 큰 단계 (나선의 회전에 해당하는 길이)가있는 왼손 나선입니다. 콜라겐의 나선은 매우 느슨하여 3 개의 단백질 사슬이 3 중 나선 구조 인 단일 로프를 형성 할 수 있습니다.
그러나 콜라겐의 3 중 나선은 α 나선 구조와 β 전단 구조보다 덜 안정합니다.
콜라겐 이 생성 되는 메커니즘을 살펴 보겠습니다. 예를 들어 혈관의 파열을 생각해보십시오.이 파열은 혈관을 닫아 혈전을 형성하기 위해 무수히 많은 신호를 동반합니다. 응고 에는 적어도 30 개의 특수 효소가 필요합니다. 응고 후에 조직의 수리를 계속할 필요가 있습니다. 상처에 가까운 세포들도 콜라겐을 생성합니다. 이를 위해서는 먼저 유전자의 발현이 유도됩니다. 즉, 유전자의 정보에서 시작하는 유기체가 단백질을 생산할 수 있습니다 (유전 정보는 유전 정보가 단백질로 번역되는 세포질에서 리보솜에 도달한다). 그런 다음 콜라겐은 리보솜에서 합성됩니다 (약 1200 아미노산으로 구성되고 분자량이 약 150000 d 인 왼손 나선 모양으로 나타납니다). 그런 다음 사후 수정을 할 수있는 효소의 기질이되는 루멘에 축적됩니다 전통적 (mRNA에 의해 번역 된 언어 변형); 콜라겐에서, 이러한 변형은 몇몇 측쇄, 특히 프롤린 및 라이신의 산화로 구성된다.
이러한 변형을 일으키는 효소의 파괴는 괴혈병을 일으 킵니다. 그것은 처음에는 혈관의 파열, 치아의 파열로 이어져 간내 출혈과 사망을 일으키는 질병입니다. 그것은 장수명의 음식을 계속 사용함으로써 생길 수 있습니다.
이어서, 다른 효소의 작용에 의해, 프롤린 및 라이신의 하이드 록실 그룹의 글리코 시드 화 (설탕은 OH에 의해 산소에 결합 됨)로 이루어진 다른 변형이 발생한다; 이 효소는 루멘 이외의 영역에서 발견됩니다. 단백질이 변형을 겪는 동안 소포체 내부로 이동하여 스스로 위로 닫히고 격자에서 분리되는 주머니 (소낭)로 끝납니다 : 내부에 포함되어 있습니다. 글리코 시드 화 된 프로 콜라겐 단량체; 후자는 골지체에 도달하여 특정 효소가 글리코 시드 화 된 프로 콜라겐의 카르복시 부분에 존재하는 시스테인을 인식하고 서로 다른 사슬을 서로 접근시키고 이황화 가교를 형성하게한다. glycosidated 콜라겐이 함께 연결되어 있으며 이것이 세 개의 사슬이 상호 침투하여 출발점이되어 자발적으로 삼중 나선을 일으킨다. 3 개의 glycidoxidated pro-collagen chain이 서로 연결되면 그 자체가 질식하는 소포가 골지체로부터 분리되어 세포의 주변을 향해 3 개의 사슬을 이동시켜 세포막과의 융합을 통해 트리 메트로가 셀에서 배출됩니다.
여분의 세포 공간에는 세포로부터 배출 된 종에서 제거 된 프로 콜라겐 펩 티다 제 (pro-collagen peptidases), 카복시 말단 측에 각각 300 아미노산의 3 개 단편 (나선 각각 하나씩), 각각 3 개 단편 나선형)은 아미노 말단 부분으로부터 각각 약 100 아미노산 : 트립토 콜라겐 (tropocollagen)으로 알려진 나선에 대해 약 800 아미노산으로 구성된 삼중 나선이 남아있다.
트로포 콜라겐은 상당히 단단한 모양을하고 있습니다. 상이한 삼량 체는 공유 결합과 관련되어보다 큰 구조를 제공한다 : 마이크로 피 브릴 . 마이크로 피 브릴에서, 다양한 삼량 체가 엇갈린 방식으로 배열된다; 많은 마이크로 피 브릴은 트로포 콜라겐 뭉치입니다.
뼈에는 콜라겐 섬유 중에 칼슘과 마그네슘의 황산염과 인산염이 침착되어있는 간질 공간이 있습니다.이 염은 또한 모든 섬유를 덮습니다. 이것은 뼈를 뻣뻣하게 만듭니다.
힘줄에서 틈새 공간은 뼈보다 결정이 풍부하지 않지만 작은 단백질은 트로포 콜라겐에 비해 존재합니다 : 이것은 힘줄에 탄력을줍니다.
골다공증은 칼슘과 마그네슘 결핍으로 인한 질병으로 트로 코 콜라겐 섬유의 간질 부위에 염분을 고칠 수 없습니다.
