생리학

글리코겐

글리코겐은 α-1, 6 글리코 시드 결합으로 인해 주로 α-1, 4 글리코 시드 결합과 1:10 비율의 가지가있는 알파 - 포도당의 거대 분자 (약 4 억 달톤의 분자량)입니다.

글리코겐은 예비 물질을 구성하고 지속적으로 분해되고 재구성됩니다. 모든 몸 세포 덩어리에는 약 100g의 글리코겐이 있습니다. 대부분은 간에서 움직이며 따라서 다른 기관 (근육의 글리코겐은 움직이지 않습니다)을위한 예비로 사용할 수 있습니다.

글리코겐의 분해와 합성을 촉매하는 효소는 모두 세포질에 존재하므로 하나의 경로가 활성 상태 일 때 하나의 경로를 비활성 상태로 만드는 조절 시스템이 필요합니다. 포도당을 사용할 수 있으면 글리코겐으로 전환됩니다 (단백 동화), 포도당이 필요하다면 역으로 글리코겐이 분해된다 (이화 작용).

글리코겐의 구조를 살펴보면, 네 번째 탄소의 수산기와 첫 번째 자유 탄소의 수산기가있는 단 하나의 끝 (외부 글리코 시드 단위)이 있음을 알 수 있습니다.이 단위를 환원 말단이라고합니다. 대신, 결합에 관여하는 제 1 포도당 탄소에 결합 된 히드 록실 및 임의의 결합에 관여하지 않는 제 4 탄소의 히드 록실 : 비 환원성 말단을 갖는 다수의 말단이있다. 비 환원 말단에서, 글리코겐의 분해 또는 합성을 담당하는 효소를 결합시킬 수있다; 비 - 환원 말단 수가 많으면 많은 효소 유닛이 동시에 작용할 수 있으며 그리 코젠의 합성 또는 분해를 매우 빠르게 만든다. 글리코겐 대사는 신속한 반응입니다.

글리코겐분해에 주로 관여하는 효소는 글리코겐 포스 포 릴라 제입니다 . 이 효소는 용해제로서 무기 오르토 인산염을 사용하여 α-1, 4 글리코 시드 결합을 절단 할 수있다 : 절단은 인산 분해를 통해 일어나고 글루코오스 1- 인산염이 얻어진다.

분지 지점에서 5 개 또는 6 개 단위로 효소 글리코겐 포스 포 릴라 제는 더 이상 작용할 수 없으므로 글리코겐에서 분리되어 트랜스퍼 라제 인 탈 측화 효소로 대체됩니다.이 효소의 촉매 부위에는 히스티딘은 가장 가까운 글리코 시드 쇄 (히스티딘은 포도당 분자의 첫 번째 탄소를 공격한다)로 3 개의 당 사슬 단위의 전달을 허용한다. 방금 언급 한 효소는 glycosyltransferase입니다 . 이 효소의 작용이 끝나면 주쇄에있는 포도당의 여섯 번째 탄소에 결합 된 첫 번째 탄소와 함께 측쇄에 오직 하나의 포도당 단위 만 남게된다. 곁사슬의 마지막 포도당 단위는 α-1, 6 글리코시다 제 효소의 작용에 의해 방출됩니다 (이 효소는 탈 기관 효소의 두 번째 부분입니다). 글리코겐에서 분지가 1:10의 비율로 존재하면 거대 분자의 완전한 분해로부터 포도당 1- 인산의 약 90 %와 포도당의 약 10 %를 얻을 수 있습니다.

상기 효소의 작용은 글리코겐 분자로부터 측쇄의 제거를 가능하게한다; 이들 효소의 활성은 사슬의 완전한 분해가 일어날 때까지 반복 될 수있다.

간세포를 생각해 봅시다. 글루코오스 (식이를 통해 동화 됨)는 세포에 들어가면 포도당 6- 인산으로 전환되어 활성화됩니다. 글루코스 6- 인산은 포스 포 글루코타제 의 작용에 의해 글루코오스 1- 인산으로 전환되며, 후자는 생합성의 비 직접적인 전구 물질이다. 생합성에서, 활성화 된 형태의 당이 사용되며, 이는 인산염에 결합 된 당 (통상은 우라 딜다 포스페이트 (UDP))에 의해 대표된다. 글루코오스 1- 인산은 UDP- 글루코오스로 변환된다. 이 대사 산물은 UDP- 포도당을 성장하는 글리코겐의 비 - 환원 말단에 결합시킬 수있는 글리코겐 합성 효소 의 작용하에있다 : 연장 된 글리코겐은 글루코 시드 단위 및 UDP로부터 얻어진다. UDP는 효소 nucleosidedifosphokinase에 의해 순환으로 되돌아 오는 UTP로 전환됩니다.

글리코겐의 분해는 글리코겐 포스 포 릴라 제 (glucoseogen phosphorylase) 의 작용에 의해 일어나며, 글리코겐 포스 포 릴라 제 는 포도당 분자를 방출하여 글루코오스 1- 인산으로 변환시킨다. 이어서, 포스 포 글루코타아제는 글루코오스 1- 인산을 글루코오스 6- 인산으로 전환시킨다.

글리코겐은 무엇보다도 간과 근육에서 합성됩니다. 체내에는 근육 덩어리 전체에 1 ~ 2 그램의 글리코겐이 분포합니다.

근육 세포의 글리코겐은 그 세포에만 에너지를 저장하는 반면, 간에 들어있는 글리코겐은 다른 조직의 예비 물질이기도합니다. 즉, 포도당으로 다른 세포로 보내질 수 있습니다.

글리코겐 분해로 인해 근육에서 얻어지는 글루코오스 6- 인산염은 에너지 요구의 경우에는 해당 작용으로 전달된다. 간에서 글루코오스 6- 인산은 글루코오스 6- 인산 포스 파타 아제 (간세포의 효소 특성)의 작용에 의해 글루코스로 전환되어 순환계로 전달된다.

글리코겐 합성 효소와 글리코겐 포스 포 릴라 제는 글리코겐의 비 환원 단위에서 작용하기 때문에 한 경로의 활성화와 다른 통로의 차단을 명령하는 호르몬 신호가 있어야합니다.

실험실에서는 글리코겐 포 렐리 아제 (glycogen phosphorylase)를 이용하고 글루코스 1- 인산염을 매우 고농도로 사용하여 글리코겐 사슬을 길게 만드는 것이 가능했습니다.

세포에서 글리코겐 포스 포 릴라 제는 분해 반응을 촉매합니다. 왜냐하면 대사 산물의 농도가 다음 반응의 균형을 오른쪽으로 이동시키기 때문입니다 (예 : 글리코겐 분해).

글리코겐 포스 포 릴라 제의 작용 메커니즘을 살펴 봅시다 : 아세탈 산소 (포도당 단위 사이의 가교 역할을합니다)가 포스 포릴 수소와 결합합니다 : 반응 중간체는 카보 카네 말단)은 인산염 (Pi)이 매우 빨리 결합합니다.

글리코겐 포스 포 릴라 제에는 피리 독살 인산 (이 분자는 트랜스 아미나 제의 보조 인자이기도합니다) 인 보조 인자가 필요합니다 : 부분적으로 만 양성자 화 된 포스 포릴을 가지고 있습니다 (피리독스 인산염은 소수성 환경으로 둘러싸여있어 거기에 결합 된 양성자의 존재를 정당화합니다) . 포스 포릴 (Pi)은 글리코겐으로 양성자를 생성 할 수 있는데, 그 이유는 그러한 포스 포릴이 회복되기 때문이며, 피리독스 인산염의 부분적으로 양성자 화 된 포스 포러스로부터 양성자가 다시 얻어지기 때문이다. 생리 학적 pH에서 포스 포 릴이 양성자를 잃고 완전히 탈 양성자로 남을 확률은 매우 낮습니다.

이제 phosphoglucomutase가 어떻게 작동하는지 보겠습니다. 이 효소는 촉매 부위에 인산화 된 세린 잔기를 가지고있다; 세린은 글루코오스 1- 인산염 (포지션 6)에 인산염을 생성한다 : 포도당 1, 6- 비스 인산염이 단시간에 형성되고, 이어서 세린은 인산염을 첫 번째 위치로 취함으로써 재 인산화된다. 포스 포 글루 쿠스 뮤 타제는 양방향으로 작용할 수 있는데, 즉 글루코오스 1- 인산을 글루코오스 6- 인산으로 또는 그 반대로 전환시킬 수 있으며; 글루코오스 6- 인산염이 생성되면, 당분, 근육으로 직접 전달되거나 간에서 포도당으로 전환 될 수 있습니다.

효소 uridyl phosphoglucus transferase (또는 UDP 포도당 pyrophosphorylase) 는 인산화 공격에 의한 포도당 1- 인산의 UTP 로의 이동 반응을 촉매한다.

방금 기술 한 효소는 피로 인산화 효소입니다.이 이름은 방금 설명한 반대 반응이 피로 인산화라는 사실 때문입니다.

기재된 바와 같이 수득 된 UDP 글루코오스는 모노 사카 라이드 단위의 글리코겐 사슬을 길게 할 수있다.

파이로 포스페이트 (pyrophosphate) 인 생성물을 제거함으로써 UDP 포도당의 형성에 대한 반응을 진화시킬 수있다. 효소 pyrophosphatase 는 피로 인산염을 2 개의 orthophosphate 분자 (무수물의 가수 분해)로 전환시키고 이렇게함으로써 피로 인산염의 농도를 낮게 유지하여 UDP 포도당 형성 과정이 열역학적으로 유리하게됩니다.

언급 한 바와 같이, UDP 글루코오스는 글리코겐 합성 효소의 작용으로 글리코겐 쇄를 길게 할 수 있습니다.

결과 (1 : 10의 비율)는 글리코겐 사슬이 20-25 단위로 구성되어있을 때 분기 효소 (촉매 사이트에 히스티딘이 있음)가 개입하여 일련의 7 -8 단위의 더 하류의 글리코 시드 단위 : 새로운 분지가 생성된다.

신경 기원이나 신체적 인 노력으로 인해 에너지가 필요하면 아드레날린이 부신 땀샘에서 분비됩니다.

아드레날린 (및 노르 에피네프린)의 표적 세포는 간, 근육 및 지방 조직의 표적 세포입니다 (후자에는 중성 지방의 분해와 지방산의 순환이 있습니다 : 미토콘드리아에서는 포도당 6이 생성됩니다 - 포스페이트 (glucose-6-phosphate)는 당화 작용으로 보내지 만 지방 세포에서는 글루코오스 6- 인산이 효소 포도당 6- 인산 포스 파타 아제의 작용에 의해 포도당으로 전환되어 조직으로 전달된다.

아드레날린의 작용 방식을 봅시다. 아드레날린은 (myocytes와 hepatocytes의) 세포막에 놓인 수용체에 결합하여 이것이 세포 외부에서 내부로 신호의 번역을 결정합니다. 글리코겐의 합성과 분해를 조절하는 시스템에서 동시에 작용하는 단백질 키나아제가 활성화됩니다 :

글리코겐 합성 효소는 2 가지 형태로 존재한다 : 탈 인산화 된 형태 (활성) 및 인산화 된 형태 (비활성); 단백질 키나아제는 글리코겐 신타 제를 인산화시키고 그 작용을 차단한다.

글리코겐 포스 포 릴라 제는 인산화 된 세린이 존재하는 활성 형태 및 세린이 탈 인산화 된 비활성 형태의 두 가지 형태로 존재할 수있다. 글리코겐 포스 포 릴라 제는 글리코겐 포스 포 릴라 아제 키나아제 효소에 의해 활성화 될 수 있습니다. 글리코겐 포스 포 릴라 아제 키나아제는 인산화 된 경우 활성이고 탈 인산화 된 경우 비활성입니다. 단백질 키나아제는 기질로서 글리코겐 포스 포 릴라 아제 키나아제를 가지며, 즉 글리코겐 포스 포 릴라 제 키나아제를 인산화 (즉, 활성화 시킴)하여 글리코겐 포스 포 릴라 제를 활성화시킬 수있다.

아드레날린 신호가 끝나면 세포에서의 효과도 끝나야합니다. 포스파타제 효소가 단백질 종에 개입합니다.