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영양

R. 보르 가치의 아연 기능

무엇

아연이란 무엇입니까?

아연은 인체 건강에 필수 영양소로 여겨지며 신체 전반에 걸쳐 수많은 기능을 수행합니다.

인체의 아연

인체에는 아연 2 ~ 4 그램이 들어 있습니다. 그것의 대부분은 장기에 있으며, 전립선과 눈에 더 많은 농도가 있습니다. 그것은 또한 뇌, 근육, 뼈, 신장 및 간에서 풍부합니다. 정자는 특히 아연이 풍부하여 전립샘의 기능과 생식 기관의 성장에 핵심 요소입니다.

기능과 생물학적 역할

아연은 특히 다양한 효소, 핵산 및 단백질의 구성과 기능에있어 매우 중요한 생물학적 기능과 역할을하는 것으로 보입니다. 펩티드 내에서, 아연 이온은 종종 아스파르트 산, 글루탐산, 시스테인 및 히스티딘의 아미노산의 측쇄에 배위된다. 그러나 단백질의 아연 결합과 다른 전이 금속의 결합에 대한 이론 및 계산은 설명하기가 어렵습니다.

인간에서는 아연의 생물학적 기능과 역할이 보편적입니다. 그것은 광범위한 유기 리간드와 상호 작용하며 RNA 및 DNA 핵산의 대사, 신호 전달 및 유전자 발현에 필수적인 기능을합니다. 아연은 또한 세포 사멸 (apoptosis)을 조절합니다. 2006 년 연구에 따르면 인간 단백질의 약 10 %가 아연의 생물학적 역할과 관련되어 있으며 미네랄 수송에 관련된 수백 가지 다른 펩타이드 요소는 말할 것도 없습니다. Arabidopsis thaliana 공장의 유사한 "in silico"연구 - 컴퓨터 시뮬레이션 -이 2367 개의 아연 결합 단백질을 발견했다.

뇌에서 아연은 글루탐산 작용 성 뉴런의 특정 시냅스 소포에 저장되며 신경 흥분성을 조절할 수 있습니다. 그것은 시냅스 가소성에서 그리고 복잡한 학습 기능에서 중요한 역할을한다. 아연 항상성은 중추 신경계의 기능 조절에 중요한 역할을합니다. 중추 신경계에서 아연 항상성의 불균형은 시냅스 아연의 과도한 농도를 유발할 수 있다고 믿어진다 :

  • 미토콘드리아 산화 스트레스로 인한 신경 독성 - 예를 들어, 복합체 I, 복합체 III 및 α- 케토 글루타 레이트 탈수소 효소와 같은 전자 전달 사슬과 관련된 특정 효소의 차단
  • 칼슘 항상성의 불균형
  • 글루탐산 계 신경 세포 흥분 독성
  • intraneuronal 신호 변환과 간섭.

동일한 아미노산의 L- 및 D- 히스티딘 - 이성질체는 뇌에서 아연 흡수를 촉진합니다. SLC30A3 - 용질 운반체 군 30 명 3 또는 아연 운반자 3 -은 뇌의 무기질 항상성에 관여하는 주요 아연 운반체입니다.

효소

아연의 많은 기능과 생화학 적 역할 중에서 우리는 효소의 구성이 있다고 말했다.

아연 (더 정확하게는 Zn2 + 이온)은 매우 효율적인 루이스 산으로, 하이드 록 실화 및 기타 효소 반응에 유용한 촉매제가되는 특성입니다. 그것은 또한 다양한 생물학적 반응을 수행하기 위해 그것을 사용하는 단백질이 신속하게 형태를 변화시키는 것을 허용하는 유연한 배위 구조를 갖는다. 아연을 함유 한 효소의 두 가지 예는 탄산 탈수 효소 (carbic anhydrase)와 카르복시 펩 티다 제 (carboxypeptidase)로, 이산화탄소 (CO2) 조절과 단백질 소화 과정에 필요합니다.

아연 및 탄산 탈수 효소

척추 동물의 혈액에서 효소 탄산 탈수 효소는 이산화탄소를 중탄산염으로 전환시키고 동일한 효소는 중탄산염을 이산화탄소로 전환시켜 이후 폐를 통해 내뿜습니다. 이 효소가 없으면 정상적인 혈액 pH에서 전환이 약 백만 배 느리게 진행되거나 pH가 10 이상이 될 수 있습니다. 비 관련 β- 탄산 탈수 효소는 잎의 형성, 아세트산 인돌 산 (옥신)의 합성 및 알코올 발효로 인해 식물에 필수 불가결하다.

아연 및 카르복시 펩 티다 제

카르복시 펩 티다 제 효소는 단백질 분해 동안 펩타이드 결합을 분해합니다. 보다 정확하게는, 펩타이드의 일산화탄소 그룹에 대한 친 핵성 공격을 촉진하고, 고도로 반응성 인 친핵체를 생성 시키거나, 또는 공격을 위해 카르 보닐을 활성화시킨다

양극화. 또한 사면체 중간 또는 전이 상태를 안정화시킵니다.

이것은 카르 보닐 탄소에 대한 친 핵성 공격으로 생성된다. 마지막으로 원자의 안정화가 필요하다.

아미드 질소를 사용하여 적당한 이탈기로 만들고, 일단 CN 결합이

부서졌다.

시그널링

아연은 신호 경로를 활성화 할 수있는 메신저의 기능을 가지고 있습니다. 이러한 경로의 대부분은 암의 비정상적인 성장을 강화시킵니다. 항암 요법 중 하나는 ZIP 트랜스 포터 (irt-like protein - zinc transporter protein)의 표적을 포함합니다. 이들은 세포 내 아연 전달을 조절하고 세포 내 및 세포질 농도를 조절하는 용질 전달체 계열의 막 수송 단백질입니다.

기타 단백질

아연은 DNA와 결합 할 수있는 소위 "징크 핑거"또는 아연 핑거 (zinc finger)라는 특정 단백질 영역에서 구조적 역할을합니다. 징크 핑거는 복제 및 전사 과정에서 DNA 서열을 인식하는 일부 전사 인자의 일부입니다.

징크 핑거 아연 이온은 전사 인자의 4 개 아미노산에 조화 된 방식으로 결합하여 손가락 구조를 유지하는데 도움을줍니다. 전사 인자는 DNA 헬릭스를 감싸고 다양한 "손가락"부분을 사용하여 표적 서열에 정확하게 결합합니다.

혈장에서 아연은 알부민 (60 % - 낮은 친화도)과 트랜스페린 (10 %)에 의해 결합되어 운반됩니다. 후자는 또한 아연의 흡수를 감소시키는 철분을 운반하고 그 반대의 경우도 마찬가지입니다. 아연과 구리 사이에서도 유사한 길항 작용이 일어난다. 혈장 내의 아연 농도는 아연의 경구 섭취와 상관없이 비교적 일정하게 유지됩니다 (음식 또는 보충제 포함). 타액선, 전립선, 면역 계통 및 내장에있는 세포는 아연 신호 전달을 사용하여 서로 통신합니다.

일부 미생물, 장 및 간에서 아연은 메탈 로티 오네 매장 지에 저장 될 수 있습니다. 장 세포 MT는 음식 아연의 흡수를 15-40 % 조절할 수 있습니다. 그러나 부적절하거나 과다 섭취는 해로울 수 있습니다. 실제로, 길항 작용 원리로 인하여 과량의 아연은 구리의 흡수를 손상시킨다.

인간 도파민 운반체는 포화되면 도파민 재 흡수를 억제하고 암페타민 유도 된 도파민 유출을 증폭시키는 세포 외 아연에 대한 고친 화성 결합 부위를 포함한다. 인간 세로토닌과 노르 에피네프린 운반체는 아연에 대한 결합 부위를 포함하지 않습니다.

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